IV Международный конкурс
научно-исследовательских и творческих работ учащихся
«СТАРТ В НАУКЕ»
 
     

ЧЕГО БОИТСЯ БЕЛОК?
Олемская А.А.
Текст научной работы размещён без изображений и формул.
Полная версия научной работы доступна в формате PDF


Введение

"Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин"[1]. Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина.

Белки – это природные полимеры, играющие важнейшую роль в жизнедеятельности любого живого существа.

Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее,управляют рядом химических реакций, важных для жизни. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.[1]

Чем глубже химики познают природу и строение белковых тел, тем более они убеждаются в исключительном значении неисчерпаемых данных для раскрытия одной из важнейших тайн природы – тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах позволит биологам и медикам сделать шаг вперед в решении многих вопросов, связанных с качеством жизни человека.

Изменение последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций белков, развитию заболеваний и гибели организма.

В повседневной жизни разнообразные вещества оказывают всестороннее влияние на белок, не всегда положительное. Многие вещества вызывают необратимую денатурацию, разрушение. Именно поэтому мы решили заняться изучением белков и наглядно увидеть, к каким последствиям может привести взаимодействие белков с различными известными нам веществами и явлениями.

Объект исследования: яичный белок.

Предмет исследования: расщепление белковой молекулы.

Цель работы: на основе исследований и обзора литературы рассмотреть химические и биологические свойства, значение и роль белков; изучить влияние алкоголя, радиации, предметов бытовой химии на живые организмы.

Задачи:

1.Расширить и углубить знания о строении, свойствах и функциях белков.

2. Изучить пути денатурации белка и выработать навыки проведения реакций осаждения белка.

3. Определить влияние различных веществ, используемых в быту, на структуру белка.

4. Показать отрицательное действие алкоголя, повышения температуры тела, радиации на организм человека.

Методы исследования: сбор материалов по проблеме, наблюдение, анализ данных, опыт.

Теоретическая значимость работы состоит в том, что исследование вносит некоторый вклад в область теоретических исследований по данной теме, обобщает научные данные о строении, свойствах и функциях белков. Данная работа способствует дальнейшему продуктивному исследованию указанной проблемы.

Практическая ценность исследования состоит в том, что проведена экспериментальная работа по определению химических свойств белков и влиянию различных веществ на структуру белка.

Результаты работы:

1.Обобщение знаний о роли белков в жизнедеятельности человека.

2. Доказательство влияния пагубных факторов на белок.

3. Определение отрицательного действия алкоголя, бытовой химии, радиации на организм человека.

Глава 1. Теоретическая часть

1. Белки: состав и строение

1.1 Аминокислоты – «кирпичики» белковых молекул

Белки сложены из аминокислот – органических соединений, содержащих одновременно кислотную (карбоксильную — СООН) и основную (аминную — NH2) группы. Благодаря такой двойственности аминокислоты способны проявлять как кислотные, так и основные (щелочные) свойства. (Приложение 1.)

Известно около 200 аминокислот, но в образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белокобразующими [1].

В за­ви­си­мо­сти от ра­ди­ка­ла ами­но­кис­ло­ты делят на:

1. Кис­лые (в ра­ди­ка­ле карбок­силь­ная груп­па).

2. Ос­нов­ные (в ра­ди­ка­ле ами­но­груп­па).

3. Ней­траль­ные (не имеют за­ря­жен­ных ра­ди­ка­лов). (Приложение 3.)

Ами­но­кис­ло­ты со­еди­ня­ют­ся друг с дру­гом по­сред­ством пеп­тид­ной связи. Эта связь об­ра­зу­ет­ся путем вы­де­ле­ния мо­ле­ку­лы воды при вза­и­мо­дей­ствии аминогруп­пы одной ами­но­кис­ло­ты с карбок­силь­ной груп­пой дру­гой аминокисло­ты. Ре­ак­ция, иду­щая с вы­де­ле­ни­ем воды, на­зы­ва­ет­ся ре­ак­ци­ей конден­са­ции, а воз­ни­ка­ю­щая ко­ва­лент­ная азот - уг­ле­род­ная связь – пеп­тид­ной свя­зью. (Приложение 4.)

Со­еди­не­ния, об­ра­зу­ю­щи­е­ся в ре­зуль­та­те кон­ден­са­ции двух ами­но­кис­лот, пред­став­ля­ют собой ди­пеп­тид. На одном конце его мо­ле­ку­лы на­хо­дит­ся амино­груп­па, а на дру­гом – сво­бод­ная карбок­силь­ная груп­па. Бла­го­да­ря этому ди­пеп­тид может при­со­еди­нять к себе дру­гие мо­ле­ку­лы. Если таким об­ра­зом соеди­ня­ет­ся много ами­но­кис­лот, то об­ра­зу­ет­ся по­ли­пеп­тид. (Приложение 5.) [3]

1.2. Структура белка

Выделяют четыре структуры белка. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру.

Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода СО-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. Полностью спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина -основного белка волос и ногтей человека. Спиральная вторичная структура характерна и для некоторых других белков, например, для миозина.

Вторичная структура белка, помимо спирали, может быть представлена складчатым слоем. В этом случае несколько полипептидных цепей (или участков одной полипептидной цепи) размещаются параллельно, образуя структуру, сложенную наподобие гармошки. Такую конфигурацию имеет, например, белок фиброин, составляющий основу волокон натурального шелка.

Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. Полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичную структуру имеют многие белки, например, миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды (они могут иметь одинаковое или разное строение) не связываются ковалентными связями. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил. Например, четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех структурных элементов — субъединиц, в состав каждой субъединицы входит полипептидная цепь и небелковый компонент — гем.[4]

  1. Функции белков. Превращение белков в организме

  1. Каталитическая (ферментативная). Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д. (Приложение 7.) [6]

  2. Структурная. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов и являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин. [6]

  3. Двигательная (сократительная). Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток. [6]

  4. Транспортная. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё. [6]

  5. Защитная. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свертывание крови, предотвращая кровопотерю. [6]

  6. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров. [6]

  7. Рецепторная (сигнальная). Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить опсин — составная часть зрительного пигмента родопсина, содержащегося в клетках сетчатки глаза. [6]

  8. Регуляторная. Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития. [6]

  9. Токсическая. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме ряда животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов. [6]

  10. Запасающая. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком как источник азота. Резервные белки животных: альбумин (яйца) запасает воду, ферритин – железо в клетках печени, селезенки; миоглобин – кислород в мышечных волокнах, казеин (молоко) и белки семян – источник питания для зародыша. [6]

3. Классификация белков

По форме молекул белки бывают двух видов: молекулы глобулярных белков имеют округлую форму, фибриллярные белки характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки — кератин, коллаген, миозин, эластин и др. (Приложение 8.) [9]

По составу:

1.Простые белки (протеины). Состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

2.Сложные белки (протеиды). Помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты. Среди сложных белков различают:

  • Металлопротеины.К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

  • Хромопротеины.В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb).

  • Фосфопротеины.Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью.

  • Гликопротеины.Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков.

  • Липопротеины. К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране. [9]

4. Физические и химические свойства белков

1. Одной из главных особенностей белков является их большая молекулярная масса, которая колеблется в диапазоне от 6000 до нескольких миллионов дальтон.

2. Другим важным физико-химическим свойством белков является их амфотерность, то есть наличие, как кислотных, так и основных свойств.

3. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это такое значение pH, при котором белок является электронейтральным.

4. Гидрофильность.

5. Гидрофобность.

6. Растворимость. Несмотря на большой размер молекул белки довольно хорошо растворимы в воде. Причем растворы белков в воде весьма устойчивы.

5. Белок для питания. Белки и пища

Белки в питании человека играют важнейшую роль. Они являются структурным материалом всех клеток и тканей в организме. Также белки участвуют в процессах регенерации, обмене веществ, помогают лучше усваивать витамины и минералы. Особенно следует уделить внимание употреблению продуктов с высоким содержанием белков в раннем детстве и молодости, так как их недостаток приводит к дистрофии, замедленному росту, снижению иммунитета и гормональным нарушениям.

Организм человека нуждается в белках не меньше, чем в воздухе. Недаром белки еще называют протеинами, что в переводе с греческого означает – «стоящий на первом месте». Помимо того, что белки регулируют скорость обмена веществ и катализируют обменные продукты, также они оказывают большое влияние на нервную систему. Дефицит белков в питании человека со временем приводит к снижению концентрации, внимания и работоспособности.[7]

Белок животного происхождения, поступающий в организм человека, содержится в мясных продуктах, рыбе, молоке, куриных яйцах. Белок растительного происхождения приходит в человеческий организм при употреблении в пищу бобовых культур, сои, фасоли, гречневой крупы, риса, пшена. Овощи, фрукты содержат незначительное количество белка. Скорость усвоения этого важнейшего элемента питания организма напрямую зависит от его типа. Так, довольно долгое время усваивается белок мясных продуктов, но самое длительное переваривание происходит у хлебного, крупяного, бобового белка. [8]

6. Денатурация вне организма

Одно из основных свойств белков — способность изменять структуру и свойства под влиянием различных факторов (высокая температура, действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов и др.). Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией(от лат. де — приставка, означающая утрату, натура — природные свойства). Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структура. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение его растворимости, изменение формы и размеров молекул. Так, соли тяжелых металлов при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.

Денатурация часто имеет необратимый характер. Однако после непродолжительного воздействия повреждающего фактора белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явление называется ренатурацией (от лат. ре - приставка, означающая возобновление). Развернутая полипептидная цепь способна самопроизвольно закрутиться в спираль, а затем уложиться в третичную структуру. Это означает, что пространственная структура белка определяется его первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислотных остатков.[1]

7. Денатурация в организме

7.1. Алкоголь

Алкоголь, этиловый спирт (этанол), винный спирт, C2H5OH– бесцветная летучая жидкость с характерным запахом и жгучим вкусом, хорошо смешивается с водой.

В качестве растворителя и консерванта этиловый спирт используют для приготовления настоек и экстрактов в медицине. И на этот счёт существуют две противоположные точки зрения:

1) Использование алкоголя оправдано, т. к. через разрушенную алкоголем мембрану клетки нужные вещества быстрее доставляются внутрь клетки.

2) Применение алкоголя в качестве растворителя ещё более усугубляет состояние больного, т. к. разрушает клетку. [10]

Пагубное влияние алкогольного наркотика на организм многопрофильно. От него страдают все системы, органы и ткани организма. При этом, основываясь на социальной значимости последствий употребления алкоголя, целесообразно выделить их четыре группы:

1) влияние алкоголя на центральную нервную систему;

2) влияние алкоголя на детородные органы и генофонд;

3) влияние алкоголя на развитие сердечно - сосудистых заболеваний;

4) прочие физиологические последствия употребления алкоголя. [10]

Алкоголь вызывает образование тромбов в мелких сосудах головного мозга. Вследствие гипоксии клеток коры часть их гибнет, и в мозге образуется кладбище нейронов. Чем больше человек выпил спиртного, тем больше погибших нейронов.

Учёные установили, что у 85% «умеренно пьющих» и у 95% алкоголиков отмечается уменьшение объёмов головного мозга. (Приложение 9.) [11]

7.2. Высокая температура

На первый взгляд кажется, что повышение температуры тела очень выгодно для организма в борьбе с микробами. Но на самом деле это не так. Температурные показатели, равные или превышающие 39°С, опасны для работы сердечной мышцы. Если такая температура держится больше часа, то сердце и другие органы ощущают непосильную нагрузку. Помимо всего прочего, такое изменение температуры тела пагубно влияет на мозговую активность человека. Когда наблюдается сильный жар, человек может пребывать в бреду.

Что в это время еще происходит с организмом? Функциональность органов всего тела очень зависит от состояния белковых соединений. Так вот, под действием высоких температур белок просто сворачивается и происходит денатурация (как это происходит во время варки обычных яиц). Нельзя говорить, что в нашем организме это происходит за несколько минут, как в кипящей кастрюле, но и исключать возможность денатурации при длительном жаре при температуре более 40°С тоже не стоит. Изменение температуры тела влияет на метаболические процессы, может нарушать деятельность ферментов, энергический обмен, а также пластические процессы.

Кроме того, при высокой температуре (выше 39°С) могут возникать судороги. Также она может спровоцировать обострения различных хронических заболеваний. [12]

7.3.Радиация

Выяснение механизма действия ультрафиолетового излучения на белки и нуклеиновые кислоты имеет важное общебиологическое значение. С момента возникновения жизни на Земле доклеточные образования и одноклеточные организмы находились под сильным влиянием ультрафиолетового излучения. Под постоянным воздействием ультрафиолетовых лучей находятся живые организмы и в настоящее время.

Ультрафиолетовое облучение, приводящее к гибели клеток, появлению мутаций или инактивации клеток, имеет важное практическое значение в медицине, генетике микроорганизмов и т. д. Представляет интерес и проблема стимулирующего действия ультрафиолетового излучения на биологические и ферментативные процессы синтеза веществ.

Спектр ультрафиолетового излучения Солнца разделяют на три области:

  1. 180-275 нм - коротковолновое излучение. Изменяет структуру белков и липоидов, оказывает бактерицидное действие.

  2. 275-320 нм - средневолновое излучение. Оказывает антирахитическое и пигментообразующее действие, усиливает образование эпителия, стимулирует процессы регенерации в организмах.

  3. 320-400 нм - длинноволновое излучение. Оказывает слабое биологическое действие, вызывает люминесценцию некоторых органических веществ.

Ультрафиолетовое излучение может вызвать такие фотобиологические реакции, которые приводят к деструкции белков и нуклеиновых кислот. Эти фотобиологические реакции вызывают и вторичные изменения, уже не связанные с непосредственным действием излучения. Первичные изменения состоят в нарушении структуры ДНК и в денатурации белков. Вторичные изменения наступают вследствие того, что клеточные ферменты расщепляют денатурированный белок. При этом накапливаются продукты распада. Продукты распада вызывают раздражение нервных окончаний, которое приводит к сложным рефлекторным реакциям. [13]

Действие радиации на белки.

Сывороточный альбумин денатурируется и осаждается при облучении в дозе 72 000 рад. Поэтому денатурацию белка следует ожидать в случае гибели организма "под лучом".

Влияние ионизирующей радиации на клетки.

В клетках, в которых возникли биологические, радиационные изменения, они проявляются двояко:

а) в нарушении жизнедеятельности самой клетки;

б) в изменениях наследственных свойств клетки.

На патогенез этих нарушений существует три взгляда:

1) объектом первичного химического повреждения является ДНК;

2) первичное химическое повреждение ведет к образованию токсических веществ, губительно действующих на клетку;

3) первичное химическое повреждение может быть связано с нарушением свойств многочисленных мембран, образующих в клетках эндоплазматическую сеть.

Кроме различного рода дегенеративных изменений в клетках наиболее существенными последствиями радиации будут: задержка митозов, мутагенные эффекты,потеря способности к размножению, генетическая гибель, клеткигибель клеток. [14]

Под действием радиации происходит денатурация – форма молекулы белка изменяется, белок перестает подходить к субстрату как ключ к замку, скорость катализируемой ферментом реакции уменьшается.

8. Применение денатурации

Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, затем осаждают или отфильтровывают.

В медицине денатурацию применяют для стерилизации инструментов и материалов (здесь денатурирующим агентом является высокая температура). Такие денатурирующие агенты, как этиловый спирт, фенол и хлорамин, используют в качестве антисептиков для дезинфекции загрязненных материалов и поверхностей. Аналогичные процессы происходят при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом. [15]

Глава 2. Практическая часть.

Приготовление раствора белка.

Для приготовления раствора яичного белка необходимо отделить белок куриного яйца от желтка, растворить в 15-ти кратном объёме дистиллированной воды, профильтровать раствор через сложенную в 4 слоя марлю. (Приложение 10.)

Эксперимент 1. Определение состава белка.

а) Биуретовая реакция

К 2 мл раствора белка прилили раствор едкого калия. Добавили по каплям медный купорос. После каждой капли встряхиваем.

Наблюдаем окрашивание раствора в фиолетовый цвет. (Приложение 11.)

б) Ксантопротеиновая реакция

В пробирку налили 2 мл раствора белка и добавили несколько капель концентрированной азотной кислоты. Пробирку нагрели.

Наблюдаем образование желтого осадка. Содержимое пробирки охладили и прилили раствор едкого калия. Наблюдаем изменение цвета осадка на оранжевый. (Приложение 12.)

Эксперимент 2. Определение свойств белка.

а) Осаждение белков концентрированными кислотами

Концентрированные минеральные кислоты (азотная, серная, соляная) вызывают дегидратацию белковых частиц и нейтрализацию их заряда, при этом возможно образование комплексных соединений. Все это приводит к необратимой денатурации белка.

Осторожно по стенке пробирки, чтобы жидкости не смешивались, прилили равный объем раствора белка в пробирку с концентрированной азотной кислотой. На границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого кольца.

Осадок белка, полученный под действием избытка азотной кислоты, не растворяется. (Приложение 13.)

б) Осаждение белков уксусной кислотой

В пробирку с раствором белка добавили 0,5 мл. 10%-ной уксусной кислоты (СН3СООН) и нагрели. Осадка не образуется даже при кипении. (Приложение 14.)

в) Осаждение белков солями тяжёлых металлов

Белки при взаимодействии с солями свинца, меди, ртути, серебра, бария и других тяжелых металлов денатурируются и выпадают в осадок.

1. Сульфат меди (CuSO4)

В пробирку налили 1 мл раствора яичного белка. Прибавили по каплям в пробирку раствор сульфата меди.

Наблюдается образование бело - голубого осадка белка. (Приложение 15.)

2. Хлорид бария (BaCl2)

В пробирку налили 1 мл раствора яичного белка. Прибавили по каплям в пробирку раствор хлорида бария.

Наблюдается образование мутно-голубого осадка белка. (Приложение 16.)

г)Осаждение белков этиловым спиртом

В пробирку налили 1 мл раствора белка, туда же прилили постепенно 3 мл этилового спирта.

Продолжительный контакт белка со спиртом ведет к необратимому осаждению, денатурации, в результате этого выпадает хлопьевидный осадок белка вследствие дегидратации белковых молекул при добавлении спирта. (Приложение 17.)

д) Денатурация белков

а) В пробирку налили 2 мл раствора белка и нагрели.

Наблюдаем помутнение раствора — произошла денатурация. После охлаждения и разбавления раствор все равно остался мутным, т. к. денатурация — процесс необратимый. (Приложение 18, фото 1)

б) В пробирку с 2 мл белка добавили одну каплю раствора едкого калия и нагрели.

Наблюдаем помутнение раствора и необратимый процесс – денатурацию. (Приложение 18, фото 2)

Эксперимент 3. Влияние веществ, используемых в быту на свойства белков (Приложение 19.)

В пробирки с раствором белка (2 мл) добавляли:

а) Средство для мытья посуды

б) Лак для ногтей

в) Лак для волос

г) Ацетон

д) Духи

При взаимодействии раствора белка с веществами, такими как: лак для ногтей, лак для волос, ацетон, духи происходила денатурация, а при взаимодействии со

средством для мытья посуды она не проявлялась.

Заключение

Белки – основная и необходимая часть всех организмов. Они осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Если исключить из рациона питания белковую пищу, то организм начнет слабеть, и при длительном отсутствии белковой пищи погибнет.

Белки – ценный источник информации. Они обеспечивают транспорт и

движение, защиту и энергию. Они достаточно хорошо изучены, но они по-прежнему загадочны.

Белки - это самый очевидный пример связи между телом и жизнью. Белки индивидуальны для каждого организма, а каждый организм уникален. Разрушение белка приводит к нарушению выполняемой функции и как следствие - к заболеванию. В повседневной жизни на белок оказывается всестороннее влияние самых разнообразных веществ, многие из которых вызывают его разрушение – необратимую денатурацию.

В ходе исследования нами были проанализированы имеющиеся литературные источники и информационные ресурсы по объекту нашего исследования, мы познакомились с белками, их функциями и видами.

В ходе экспериментов мы наглядно увидели, как вещества, используемые нами в повседневной жизни, способствуют разрушению белков. Возможно, кто - то познакомившись с нашей работой, найдет для себя ответы на множество вопросов: «Почему необходимо снижать высокую температуру? Почему вредно есть горячую и холодную пищу? Можно ли пользоваться лаками для волос и ногтей, туалетной водой, средствами бытовой химии? Почему необходимо соблюдать правила техники безопасности при работе с кислотами, щелочами и солями тяжелых металлов? Как относиться к пагубному пристрастию к алкоголю и курению?» и др.

Список используемой литературы

1.Биология: учебник для 10-го кл. учреждений общ. сред, образования с рус. яз. обуч. / Н. Д. Лисов [и др.]; под ред. Н. Д. Лисова. — 3-е изд., перераб. — Минск: Народная асвета, 2014. - 270 с.

2.Большая серия знаний. Химия / Коллектив авторов О. Медведская, Н.Лисицына, Д.Шишко, О.Мещерякова, В.Фрадкина. - М.: ООО «ТД «Издательство Мир книги», «Русское энциклопедическое товарищество», 2006.

3.Репетитор по химии / под ред. А.С.Егорова. – Ростов н/Д: Феникс, 2016

4.Профильный уровень: учебник для общеобразоват. учреждений10 класс. / О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю. Пономарёв, В.И.Теренин; - М.: Дрофа, 2009

5.Энциклопедия для детей. Т.2. Биология. – 5-е изд., Э68 перераб. и доп./ Глав. Ред. М.Д.Аксёнова. – М.: Аванта+, 2001

Список Интернет-ресурсов

6.[http://referatplus.ru/medical/1_medic_0232.php]

7.[http://bono-esse.ru/blizzard/A/Chimia/Belki/vvedenie_chim_belka.html]

8.[http://interneturok.ru/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/aminokisloty-belki-stroenie-belkov-urovni-organizatsii-belkovoy-molekuly]

9. [http://ebooks.grsu.by/osnovi_biohimii/10-klassifikatsiya-belkov.htm]

10.[http://pigulka.ru/stati-o-zdorovom-pitanii/6945-belki-v-pitanii.php]

11.[http://www.ja-zdorov.ru/blog/polza-belkov-ili-belok-osnova-zdorovya-cheloveka/]

12. [http://www.grinchenko.tvereza.info/1/1-7.html]

13. [http://victorvorobyov.blogspot.ru/2016/02/blog-post.html]

14. [http://comp-doctor.ru/zoj/temperatura.php]

15. [http://bono-esse.ru/blizzard/A/Fiz/ufo.html]

Приложения

Приложение 1. Общая формула аминокислот.

Приложение 2. Таблица аминокислот.

Приложение 3. Кислотно-основные свойства аминокислот.

Приложение 4. Дипептид.

Приложение 5. Полипептид.

Приложение 6. Типы структур белка.

Приложение 7. Каталитическая (ферментативная) функция белка

Приложение 8. Классификация белков

Приложение 9. Изображение мозга здорового человека и мозга, поражённого алкоголем.

Приложения к практической работе

Приложение 10. Приготовление раствора белка.

Приложение 11. Биуретовая реакция.

Приложение 12. Ксантопротеиновая реакция.

Приложение 13.Осаждение белков концентрированной азотной кислотой.

Приложение 14.Осаждение белков уксусной кислотой.

Приложение 15. Осаждение белков Приложение 16. Осаждение белков

сульфатом меди(CuSO4)хлоридом бария (BaCl2)

Приложение 17.Осаждение белков этиловым спиртом.

Приложение 18. Денатурация белков.

Фото 1 Фото 2

Приложение 19.Влияние веществ, используемых в быту на свойства белков.

а) средство для мытья посуды б) лак для ногтей

в) лак для волос г) ацетон д) духи