«Изучение влияния электромагнитного поля на простейшие белки и аминокислоты»

Гордеев Е.Р. 1

1МБОУ СОШ с УИОП №10

Зиновьева М.С. 1

1МБОУ СОШ с УИОП №10

Работа в формате PDF

716.7 KB

Автор работы награжден дипломом победителя III степени

Диплом школьника Свидетельство руководителя

Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF

Введение.

Проводя очередные опыты по физиологии, я получил весьма любопытное сообщение от своего коллеги, чтобы наблюдать за активностью животных через электромагнитные волны. Эта идея мне настолько понравилась, что я решил изучить ее с точки зрения физики. На самом то деле в XXI веке эта тема весьма актуальна, ведь эра гаджетов и прочей электроники. Опасны ли они для нас в физическом плане? Давайте разберемся.

Цель работы:

Изучить влияние электромагнитного поля на простейшие белки.

Задачи: Исследовать, как воздействует электромагнитное поле на простейшие белки

Изучить научную литературу по интересующему нас вопросу.

Установить и определить влияние электромагнитного поля на простейшие белки.

Систематизировать полученные результаты.

Сделать выводы.

Составить рекомендации.

Гипотеза:

Электромагнитное поле негативно влияет на простейшие белки.

Магнитное поле негативно влияет на живые существа.

Появляется новый вид денатурации белковых структур.

Глава I.

Основные сведения. Теория.

Физика — это наука понимать природу.

Эрик Роджерс

Теоретическое обоснование нашей гипотезы

Сегодня ученые с уверенностью могут сказать, что жизнь зародилась при определённых условиях, и если бы хоть один фактор повлиял бы не так как следует, то что ..? Благо мир устроен определённым образом, не подлежит изменениям и устойчив ведь стоит на трех слонах, конечно все выше сказанное является ложью, природные условия изменяются, а это выражается в прекращении существования отдельных видов или экосистем. Например, изменение состава атмосферы уничтожило гигантских насекомых, живших в каменноугольном периоде. По одной из версий, именно изменение климата привело к прямо хождению у приматов.

Однако сейчас нам кажется, что мы не являемся частью животного мира, а, следовательно, природа подконтрольна нам, но стоит напомнить, что по определению человек- это биосоциальное существо. Порой нам кажется, что строительство дамбы изменяет законы природы, но мы не может остановить таянье снегов, поэтому зачастую дамбы не справляются с нагрузкой и огромные районы страны затапливает. Это подтверждает существование вероятности появления еще более ужасающих проблем чем глобальное потепление, противопоставить которым человечеству будет нечего, но что, если люди сами создадут опасную ситуацию, что, если прямо сейчас разговаривая по телефону, пользуясь часами, смотря презентацию, мы влияем на мир, создавая новые природные условия, делая наш вид менее адаптированным к нему.

Напомню, что глобальное потепление связанно с выбросом углекислого газа в атмосферу земли, что создает парниковый эффект, мы замечаем увеличение температуры на 0,7° C, таким образом у естественных наук есть схожесть с политологией, а именно теорией «Бихевиоризма» Чарльза Мерриана, механизм природы является «темным ящиком» в который мы не можем залезть и точно узнать как там всё устроено, но мы можем определить «стимул» и установить «реакцию», таким образом опытным путём мы подтверждаем гипотезы и устанавливаем аксиомы, которые например в экологии помогают нам избежать трагедии.

Но что, если стимул и реакция в прямом смысле «невидимы» для человеческого глаза, как например при изучении влияния магнитного поля на живые организмы, мы это не ощущаем хотя на самом деле это не так. Еще в древности люди заметили значение направления кровати при сне, затем уже в наше время известный йогин и философ Джагги Васудев дал интересное объяснение тому, почему не стоит спать головой на Север. Он изучил влияние магнитного поля на организм человека и установил, например, что если спать головой на Север, то кровоснабжение головного мозга нарушается, а это влияет на IQ и прочие факторы развития. Существует множество теорий, каждая из которых в чем-то сходится с остальными, а в чем-то принципиально противоречит, следовательно, ни одна из них не раскрывает темный ящик, но каждая из них подтверждает его существование. Например, по статистике при магнитных бурях Земли количество суицидов резко увеличивается, наблюдается и изменения в состоянии здоровья. Симптомы у всех, как правило, примерно одинаковые: Человек начинает чувствовать сильную беспричинную усталость;

Начинают беспокоить головные боли;

У многих учащается сердцебиение.

А вот у людей с хроническими заболеваниями влияние этого необычного природного явления выражается следующим образом:

Людям, страдающим бронхиальной астмой, становится труднее дышать;

У гипертоников часто скачет давление; даже у здоровых людей может повыситься раздражительность, появиться беспричинная тревога, снизиться работоспособность;

У людей с нестабильной психикой может наблюдаться депрессия или приступы агрессии.

Однако на основе подобных данных нельзя делать очевидный вывод, ведь существует два принципы научности теории: верификация и фальсификация.

Руководствуясь этими принципами поясняю: нельзя точно доказать или точно опровергнуть вышесказанное, ведь это может быть либо совпадение, либо закономерностью. А иных точных исследований нет, по крайней мере в открытых источниках.

Неужели магнитное поле влияет на болезнь суставов многих бабушек?

— Отвечу на интересный вопрос многих людей: ученые находили и подтверждали даже такую закономерность, однако руководствуясь уже известными нам принципами научности, ее нельзя признать научной теорией, но в качестве примера значимости и возможностей магнитного поля приведу контрпример: Курская магнитная аномалия.

Она выражается в том, что по теории огромные залежи различных руд создают такое магнитное поле, что машины при выключенном моторе поднимаются вверх на холм, однако опровергнуть очень просто. Ведь если взять компас с утяжеленной стрелкой, то в различных местах он будет показывать свою безразличность к магнитной аномалии, хотя, как это возможно, что сила магнитного взаимодействия, которая, невзирая на гравитацию и силу тяжести, фактически поднимает автомобиль вверх, а 100 граммовую стрелку не способна повернуть.

До недавнего времени это могло смело попасть в список главных загадок современности, но ответ стал известен буквально несколько лет назад. Оказалось, что подъём машин в гору является всего лишь оптической иллюзией, находясь на земле без единого ориентира нам кажется, что мы находимся на ровной поверхности, а на самом деле поверхность наклонена и машина скатывается вниз. Это еще раз демонстрирует важность научного подхода в исследовании.

Организм человека олицетворяет сложную систему, элементы которой сами являются системами, следовательно, практически невозможно в наших условиях установить влияние магнитного поля на индивида, ведь каждый процесс нельзя отследить отдельно. Пытаясь решить поставленную задачу, мы пришли к выводу, что необходимо взять отдельные белки, определить признаки их разложения через реакцию с азотной кислотой и проверить наличие признаков разложения при воздействии электромагнита.

Если какое-либо взаимодействие будет замечено, то можно смело заявить о влиянии гаджетов на наш организм, ведь в программировании используется наличие или отсутствие магнитного поля, которые трактуются как наличие логических сигналов 0 или 1.

Каждая наша клетка обладает своим магнитным полем, а внешнее магнитное поле способно “перекрывать” внутреннее, тем самым либо нарушать процессы клетки, либо ускорять их. Например, уже существует технология ускорения регенерации тканей и наращивания костей посредствам излучения магнитным полем частотой 200 Гц. Но что если наши гаджеты уже хаотически оказывают воздействие на наши клетки и подрывают нормальное функционирование организма? А что если изменения проходят на молекулярном уровне? Мы решили в этом разобраться и установить истину опытным путём.

Биохимическое обоснование теории

Итак, как мы знаем из курса биологии – все живые существа состоят из белков. Как выражался отец-основатель научной школы марксизма Ф. Энгельс: «Жизнь – это форма существования белковых тел». И в итоге получаем, что белковая структура первична, а жизнь вторична.

Не будем расписывать все, что связанно с белками, но важное и касающееся темы скажем.

Молекула белка является полимером, который состоит из большого количества повторяющихся единиц (мономеров). Мономеры белка – аминокислоты (их 20) одновременно обладают двумя активными атомными группами: аминогруппой (она сообщает молекуле аминокислоты свойства основания) и карбоксильной группой (она сообщает молекуле свойства кислоты). (рис.1) Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образуя полипептидную цепь (первичную структуру белка) (рис.2). Она закручивается в спираль, представляющую, в свою очередь, вторичную структуру белка. Благодаря определенной пространственной ориентации полипептидной цепи возникает третичная структура белка, которая определяет специфичность и биологическую активность молекулы белка. Несколько третичных структур, объединяясь между собой, образуют четвертичную структуру.

Белки делятся на простые (альбумины, глобулины, гистоны) и сложные (белки, объединенные с углеводами, - гликопротеиды, с жирами – липопротеиды, с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды). Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относится к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 % от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;

Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками-аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;

Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);

Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;

Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока;

Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.

Аминокислоты состоят из углеродного радикала, карбоксильной группы и аминогруппы. Обладают кислотными и щелочными свойствами. Аминокислоты объединяются с помощью пептидных связей в пептиды: две аминокислоты – дипептид, три – трипептид, более трех – полипептид.

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Структуры белковой молекулы:

Первичная – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.

Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК, используя таблицу генетического кода.

Вторичная обуславливается водородными связями между двумя пептидными группами одной (спиральная конфигурация) или двух (складчатая) цепей. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. Один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). Спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). Также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

π-спирали;

3₁₀-спирали;

неупорядоченные фрагменты.

Третичная – преобразование спиральных и неспиральных участков полипептида с помощью ковалентных (дисульфидных), ионных, водородных связей в трехмерное образование (глобулу). Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

водородные связи;

гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Исследования принципов укладки белков показали, что между уровнем вторичной структуры и атомарной пространственной структурой удобно выделять ещё один уровень — мотив укладки (архитектура, структурный мотив). Мотив укладки определяется взаимным расположением элементов вторичной структуры (α-спиралей и β-тяжей) в пределах белкового домена — компактной глобулы, которая может существовать или сама по себе или входить в состав более крупного белка наряду с другими доменами. Рассмотрим для примера один из характерных мотивов строения белков. Изображённый на рисунке справа глобулярный белок, триозофосфатизомераза, имеет мотив укладки, который называется α/β-цилиндр: 8 параллельных β-тяжей формируют β-цилиндр внутри ещё одного цилиндра, сложенного из 8 α-спиралей. Такой мотив обнаруживается примерно в 10 % белков.

Известно, что мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков (такой как CATH или SCOP).

Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии.

Четвертичная – объединение нескольких белковых молекул в одну систему . Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, например, протекает в 10¹⁷ раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислотных остатка, часто расположенные далеко друг от друга в первичной структуре — напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда должны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;

КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;

КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;

КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурная функция

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: мономеры актина и тубулина это, например, глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптивной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины — в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н⁺ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Такие мысли возникают у биологов при мысли о белках. Теперь мы рассмотрим белковую природу с химической стороны.

Многие биологически активные молекулы в своем составе имеют несколько химически различных функциональных групп, способных к взаимодействию между собой или с функциональными группами других молекул. Один из примеров — моносахариды , в молекулах которых несколько гидроксильных и одна карбонильная группы. Другой важный пример бифункциональных природных соединений — аминокислоты.

Аминокислоты — бифункциональные органические соединения, в молекулах которых имеются карбоксильная группа −COOH и аминогруппа −NH2. В зависимости от взаимного расположения этих функциональных групп различают α-, β-аминокислоты и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Мы будем рассматривать только α-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе встречаются значительно реже. В состав всех белков входят 20 аминокислот; из них 19 содержат NH2-группу (см. табл. 30.1), одна аминокислота, пролин, — NH-группу:

Все природные аминокислоты имеют тривиальные названия.

Простейшая аминокислота — глицин (аминоуксусная кислота). Остальные природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина — аланин, валин, лейцин, изолейцин;

2) серосодержащие аминокислоты — цистеин, метионин;

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой — серин, треонин;

4) ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин, триптофан;

5) аминокислоты с кислотным радикалом — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

6) аминокислоты с амидной группой — аспарагин, глутамин;

7) аминокислоты с оснóвным радикалом — гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия. Во всех α-аминокислотах, кроме глицина, α-углер одный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров (энантиомеров), структурные формулы которых — зеркальные отражения друг друга (оптическая изомерия)1). Каждый изомер относят к D- или L-ряду в зависимости от того, совпадает его конфигурация с конфигурацией D-глицеринового альдегида или нет.

Белки животных организмов состоят только из L-аминокислот2).

Физические свойства. Аминокислоты — твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминок ислоты имеют сладкий вкус.

Получение. Основной способ получения аминокислот — замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещенных кисло тах. Этот способ аналогичен получению аминов из алкилгалог енидов и аммиака. Выделяющийся при замещении галогеноводород связывают избытком аммиака. Cl−CH(R)−COOH + 2NH3 ⎯→ H2N−CH(R)−COOH + NH4Cl

1) Треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода и существуют в виде четырех стереоизомеров.

2) Биологи до сих пор не смогли достоверно объяснить причины такой избирательности. Вероятно, эта проблема связана с происхождением жизни на Земле.

Химические свойства. Аминокислоты — амфотерные органические соединения, содержащие в молекуле две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с оснóвными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями: H 2N−CH2−COOH + HCl ⎯→ Cl[H3N−CH2−COOH] H 2N−CH2−COOH + NaOH ⎯→ H2N−CH2−COONa + H2O

В твердом состоянии и в водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (внутренних солей), которые образуются при переносе протона от карбоксильной группы к аминогруппе. H2N−CH2−COOH +H3N−CH2−COO– Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от числа функциональных групп в молекуле. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы −COOH, одна −NH2), лизин — щелочной (одна группа −COOH, две −NH2). Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа замещается на гидроксильную группу и аминокислота превращается в гидроксикислоту. H2N−CH(R)−COOH + HNO2 ⎯→ HO−CH(R)−COOH + N2↑ + H2O На измерении объема выделившегося азота основан метод количественного анализа аминокислот (метод Ван Слайка). Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира). H2N−CH(R)−COOH + RʹOH HCl ⎯⎯→ H2N−CH(R)−COORʹ + H2O В сложных эфирах аминокислот отсутствует биполярная структура; это летучие соединения.

Качественные реакции. 1) Все аминокислоты окисляются нингид рином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. 2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца с образованием окрашенных в желтый цвет соединений — так называемая ксантопротеиновая реакция (от греч. ксантос — желтый).

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием дипептида, в котором фрагменты связаны пептидной связью −CO−NH−.

Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать с еще одной молекулой аминокислоты с образованием трипептида.

Процесс наращивания пептидной цепи в принципе может продолжаться неограниченно и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам). Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно. Теоретически из n аминокислотных остатков можно получить 20n пептидов: 400 дипептидов, 8000 трипептидов и т. д. При n = 62 число возможных пептидов превосходит число атомов во Вселенной (1080). Формулы пептидов обычно записывают так, что свободная аминогруппа (N-конец цепи) находится слева, а свободная карбоксильная группа (C-конец) — справа. Пептидная цепь построена из повторяющихся участков −CH−CO−NH− с различными боковыми группами R, Rʹ и т. д. (см. табл. 30.1). Структурную формулу пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений, приведенных в таблице 30.1. Например, на рисунке 30.1 приведена структурная формула вазопрессина — пептида, построенного из девяти аминокислотных остатков. Этот пептид можно записать с помощью сокращенной формулы, где аминокислотные остатки обозначены трехбуквенными или однобуквенными символами (рис. 30.2).

Обратите внимание на то, что в вазопрессине остатки цистеина связаны дисульфидным мостиком, а на C-конце цепи находится амидная группа −CO−NH2 вместо карбоксильной.

Химические свойства. Основное свойство пептидов — способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно одну за другой отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру. Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот (примеры реакций см. в задачах 177, 178). Ферментативный гидролиз имеет важное значение, так как протекает селективно и позволяет расщеплять пептидную цепь в строго определенных «точках». Интересно, что селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромциан BrCN расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Биологическое значение. Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший трипептид глутатион относится к классу гормонов — веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты. Известны гормоны, содержащие девять аминокислотных остатков, — вазопрессин и окси то цин. Вазопрессин повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.

Белки — природные полипептиды; они имеют очень большую молекулярную массу (от 10 000 до десятков миллионов). Белки входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции. Строение. Строение полип ептидной цепи в белках принято характеризовать четырьмя уровнями организации. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи называют первичной структурой белка (рис. 30.3). Полипептидная цепь линейна только у немногих белков. У большинства белковых молекул полипептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Вторичная структура определяется конформацией (укладкой) полипептидной цепи благодаря образованию водородных связей между группами NH и CO. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль (рис. 30.4) и β-складчатая структура (или структура листа). В α-спирали на одном витке уложены почти четыре аминокислотных остатка (точнее, на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков). Все боковые заместители располагаются снаружи спирали. Между группами NH и CO на соседних витках образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (структуре листа) полипептидные цепи могут иметь параллельное и антипараллельное направления, фрагменты этой структуры также удерживаются водородными связями (рис. 30.5). Большинство белков содержит как α-спиральные участки, так и β-листы.

Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация всей полипептидной цепи в пространстве (рис. 30.6). В образовании третичной структуры участвуют дисульфидные мостики, соединяющие цистеиновые остатки, ионные взаимодействия между противоположно заряженными группами NH3 + и COO– и гидрофобные взаимодействия (молекулы белка стремятся свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры).

Третичная структура — высшая форма пространственной организации полипептидной цепи белка. Однако некоторые белки, например гемоглобин, имеют еще и четвертичную структуру, которая состоит из нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей, определенным образом уложенных в пространстве. Такая надмолекулярная структура стабилизована водородными связями, т. е. взаимодействиями нековалентной природы по типу комплементарности (рис. 30.7).

Определение структуры белков. Синтез белков. Ключевой этап определения структуры белка — расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре. Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколько), а затем анализируют аминокислотный состав каждой цепи путем последовательного отщепления аминокислот (см. § 30.2). Это очень трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков. Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, — гормон инсулин (1955 г.). Это простой белок, состоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, другая — 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками (рис. 30.8). На установление его структуры английскому биохимику Ф. Сенгеру потребовалось 10 лет.

Для изучения пространственной структуры белков используют методы рентгеноструктурного анализа и нейтронографии, а также спектроскопические методы. Принципиальная возможность синтеза белков была доказана на примере двух гормонов — вазопрессина и окситоцина. Впоследствии были синтезированы более сложные белки инсулин и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка). Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 60-х гг. ХХ в. американским химиком Б. Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе и к ней последовательно присоединяются последующие кислотные остатки. По окончании синтеза готовую полипептидную цепь «снимают» (отделяют) с носителя. В настоящее время чаще используют не химический синтез белков, а микробиологические методы. В живой природе белковый синтез происходит очень быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки организованы как высокот ехнол огичные «фабрики», в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибон уклеиновой кислоте (ДНК) .

Физические свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением.

По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства.

1) Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотн ости среды, действии излучения. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация может происходить обратимо и необратимо. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.

2) Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3) Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди(II) в щелочном растворе — биуретовую реакцию. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты — ксантопротеиновая реакция.

Биологическое значение белков.

Эти биополимеры имеют очень большое значение в природе. Упомянем только важнейшие функции белков в живых организмах.

1) Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии биокатализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция, как гидратация углекислого газа, катализируется ферментом карбоангидразой. Большинство известных ферментов представляют собой белковые молекулы. Белки — это очень активные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

2) Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3) Белки — это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

4) Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.

5) Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, по ступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток. Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму, следовательно, очень важно включать белки в рацион питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза различных белков в организме. Некоторые аминокислоты организм не в состоянии синтезировать и получает их только с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми. Для человека незаменимые аминокислоты — триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.

Изучив всю необходимую нам литературу, мы далее приступим к проверке наших гипотез, т.е. практической части.

Глава II.

Практическая часть.

Перед тем как начать проводить любые опыты необходимо сначала подготовиться. Первый этап я сделал – ознакомился с теорией. Следующим этапом становится подбор оборудования и предметов, с которыми будем работать.

Рассматривая такое множество белков и их характеристики, зададимся вопросом. Какие же конкретно нам необходимо взять белки?

Ответ очевиден – простейшие белки. На самом деле в основном простейшие белки находятся в растениях и различных культурах, но и в организме можно найти такие. Итак, для опытов были взяты белки и аминокислоты: L-Лизин, Глицин, концентрат сывороточного белка и белковый порошок семян конопли.

Так же я взял HNO₃ конц., т.к. это вещество показывает качественную реакцию на белки. То, что нужно для школьника, а другого и не найти реагента.

Оборудование:

3 гр. Белка

3 мл. H₂O

3 мл. HNO₃ конц.

t = 10 мин

Установка представляет из себя катушку имеющую примерно 300 витков, напряжение 70В, общая длина проводника 100м, сердечник из трансформаторной стали, сила тока источника тока 250А, сопротивление цепи от 5 Ом до 105 Ом ( изменение сопротивление достигается за счет подключенного в сеть реостата).

Из курса физики 7-10 класс мы знаем, что при движении заряженных частиц появляется магнитное поле. На тот момент нам казалось, что можно собрать собственный электромагнит, а низкое напряжение и небольшое количество витков проводника, которые сказываются на слабости силы магнитного взаимодействия, компенсировать сердечником из трансформаторной стали, которая должна была усилить установку.

Формула силы магнитного взаимодействия соленоида выглядит примерно так:

I — сила тока в обмотке электромагнита, A;

w — количество витков в обмотке электромагнита;

µ Гн/м — магнитная постоянная, Гн/м;

S — площадь сечения электромагнита, ;

h — величина зазора между сердечником и куском металла, м;

Опыт 1.

Берем 4 пробирки с H₂O и добавляем туда Глицин. Перемешав, наблюдаем прозрачный осадок в виде белых кристаллов на дне пробирок. Сейчас раствор в каждой из них одинаковый, но одну мы поместим на 10 минут непосредственно внутрь электромагнита, а 2 другие по разные стороны от катушки, четвертая же не будет подвергаться магнитному воздействию и будет служить примером для сравнения и обнаружения изменений. Для чистоты эксперимента мы устанавливаем 3 ртутных термометра. Первый установлен в комнате и показывает температуру 24°C, второй установлен таким образом, что показывает температуру в прямом контакте с катушкой, а третий установлен внутри. На данном этапе все демонстрируют одинаковые показатели. Таким образом мы хотели избежать ложного результата и наблюдать только влияние магнитного поля, а не разрушение белков под воздействием температуры. По прошествии 10 минут мы стали наблюдать появления конденсата на внутренних стенках пробирок. Сами сосуды стали нагреваться (особенно тот который находился внутри), термометры сообщали о том, что температура внутри изменилась на 1,5°C; а температуру снаружи катушки измерить невозможно, пришлось определять прямым телесным контактом, в результате чего было обнаружено незначительное изменение температуры проводника в катушке, однако до внутренней пробирки прикоснуться было нельзя (температура значительно повысилась).

При подведении итогов были сделаны следующие заметки:

По визуальному ощущению кристаллы, находящиеся внутри катушки, значительно уменьшились, как собственно и их количество.

В результате эксперимента влага смогла просочиться через деревянную пробку, чего ранее не наблюдалось.

Наиболее сильное взаимодействие было зафиксировано внутри катушки, затем небольшое изменение продемонстрировала пробирка, находящаяся с N (Северного полюса) соленоида, пробирка, находящаяся с S (Южного полюса) соленоида результатов не продемонстрировала по крайней мере по визуальному ощущению.

Наблюдение через микроскоп подтвердило предыдущие выводы.

Опыт 2.

Берем 4 пробирки с H₂O и добавляем туда L- Лизин. Перемешав, наблюдаем прозрачный раствор с осадком в виде белых хлопьев. Расположение пробирок аналогичное с первым опытом: внутри, с двух полюсов и не подвергающаяся воздействию. К тому времени температура внутри опять стала 24°C, и мы начали второй эксперимент. Аналогично по прошествии 10 минут мы стали наблюдать появления конденсата на внутренних стенках пробирок. Сами сосуды стали нагреваться (особенно тот который находился внутри), термометры сообщали о том, что температура внутри изменилась на 1°C; а температуру снаружи катушки измерить невозможно, пришлось определять прямым телесным контактом, в результате чего было обнаружено незначительное изменение температуры проводника в катушке, однако до внутренней пробирки прикоснуться было нельзя (температура значительно повысилась).

При подведении итогов были сделаны следующие заметки:

По визуальному ощущению раствор стал немного вязким, отдалённо похож на сырой яичный белок или на маслянистую жидкость.

В результате эксперимента влага смогла просочиться через деревянную пробку, чего ранее не наблюдалось.

Наблюдение через микроскоп подтвердило предыдущие выводы.

Опыт 3.

Берем 4 пробирки с H₂O и добавляем туда Концентрат сывороточного белка. Перемешав, наблюдаем раствор похожий на растворенное сухое молоко. Сейчас раствор в каждой из них одинаковый, но одну мы поместим на 10 минут непосредственно внутрь электромагнита, а 2 другие по разные стороны от катушки, четвертая же не будет подвергаться магнитному воздействию и будет служить примером для сравнения и обнаружения изменений. Термометры снова сравнялись, и мы приступаем. По прошествии 10 минут мы стали наблюдать появления конденсата на внутренних стенках пробирок. Термометры сообщали о том, что температура внутри изменилась на 2°C; а температуру снаружи катушки измерить невозможно, пришлось определять прямым телесным контактом, в результате чего было обнаружено незначительное изменение температуры проводника в катушке при этом и сам раствор значительно температуру не изменил.

При подведении итогов были сделаны следующие заметки:

По визуальному ощущению вещество как будто свернулось, подобно молоку.

Цвет вещество стал более желтым, напоминая разведённое сгущенное молоко.

Плотность раствора увеличилась.

наблюдение через микроскоп подтвердило предыдущие выводы.

Опыт 4.

Берем 4 пробирки с H₂O и добавляем туда Белковый порошок семян конопли. Перемешав, наблюдаем раствор серого цвета. Сейчас раствор в каждой из них одинаковый, но одну мы поместим на 10 минут непосредственно внутрь электромагнита, а 2 другие по разные стороны от катушки, четвертая же не будет подвергаться магнитному воздействию и будет служить примером для сравнения и обнаружения изменений. Термометры снова сравнялись, и мы приступаем. По прошествии 10 минут мы стали наблюдать появления конденсата на внутренних стенках пробирок. Сами сосуды стали нагреваться (особенно тот который находился внутри, термометры сообщали о том, что температура внутри изменилась на 3°C; а температуру снаружи катушки измерить невозможно, пришлось определять прямым телесным контактом, в результате чего было обнаружено незначительное изменение температуры проводника в катушке, однако до внутренней пробирки прикоснуться было нельзя (температура значительно повысилась).

При подведении итогов были сделаны следующие заметки:

В сером растворе появились коричневатые пятна

Черные точки стали сгущаться в единое пятно

Плотность раствора увеличилась.

наблюдение через микроскоп подтвердило предыдущие выводы.

Наблюдая за этим, я провел параллель действия белков с HNO₃ конц.

Особенно это ярко видно с белком конопли. Как я ранее и писал, белки растений самые простые. Конечно, действие HNO₃ конц. С белками совершенно несравнимо, но выдвинуть гипотезу о том, что реакция протекает по тем же принципам. С помощью азотной кислоты (конц) можно распознать белок. Это называется ксантопротеиновая реакция.

Для ее осуществления к раствору белка прибавляют конц. HNO₃ до тех пор, пока не прекратится образование осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана).

Белок + HNO₃ конц. ⇒ желтое окрашивание

Слабую аналогичную реакцию мы можем наблюдать и при действии электромагнитного поля.

Вывод:

Обнаружено взаимодействие белков и аминокислот с магнитным полем, опытным путем доказана зависимость состояния и возможности выполнять свои функции у белков и аминокислот от направления и силы взаимодействия магнитного поля.

Абсолютно любой гаджет, работая на основе движения заряженной частицы, порождает магнитное поле, которое может разрушить его организм или привести к какому-либо виду мутации. Однако стоит заметить, что формулы, присутствующие в интернете для расчёта силы магнитного взаимодействия отличаются от практики, на деле мы не смогли создать электромагнит достаточной мощности, хотя формулы предвещали гораздо другие результаты.

Также стоит заметить, что белки и аминокислоты из которых состоим мы гораздо “прочнее” и будем надеяться они смогут выдержать взаимодействие. Хотя человечество уже знает, что даже такая мелочь как световой мусор способен изменять экосистему, в которой птицы не могли нормально жить и охотится, они стали больше болеть, в результате чего люди стали чаще заражаться новыми вирусами. Кто знает к чему приведёт новая эра технологий.

Что же насчет денатурации белков, то это еще предстоит выяснить после того, как появится возможность работы на точном оборудовании.

В конечном счете я не могу дать конкретных рекомендаций, т.к. не до конца исследованы многие вещи, окончательные и точные результаты стоит проверить еще раз, но при других условиях. Как вы понимаете, работу я продолжу и точно все выясню.

Используемые источники информации:

https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%AD%D0%BB%D0%B5%D0%BA%D1%82%D1%80%D0%BE%D0%BC%D0%B0%D0%B3%D0%BD%D0%B8%D1%82%D0%BD%D0%BE%D0%B5_%D0%BF%D0%BE%D0%BB%D0%B5

https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%AD%D0%BB%D0%B5%D0%BA%D1%82%D1%80%D0%BE%D0%BC%D0%B0%D0%B3%D0%BD%D0%B8%D1%82%D0%BD%D0%BE%D0%B5_%D0%B8%D0%B7%D0%BB%D1%83%D1%87%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D0%B5

https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8

https://iq-body.ru/articles/pitanie/chto-takoe-belki

Как химичит наш организм. Константин Заболотный

https://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_3_stro

БИОЛОГИЯ Г.Л. Билич, В.А. Крыжановский

Начала Химии Н.Е. Кузьменко, В.В. Еремин, В.А. Попков

Наглядный справочник по химии Е.В. Крышилович, В.А. Мостовых

Наглядный справочник по биологии Т.В. Никитинская

Просмотров работы: 485

IX Международный конкурс научно-исследовательских и творческих работ учащихся
Старт в науке