Влияние лекарственных препаратов на ферменты человека

VI Международный конкурс научно-исследовательских и творческих работ учащихся
Старт в науке

Влияние лекарственных препаратов на ферменты человека

Крикотова Т.О. 1
1МОАУ "Гимназия №7" (полного дня)
Кармеева Е.В. 1
1МОАУ "Гимназия №7" (полного дня)
Автор работы награжден дипломом победителя III степени
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF

Введение

Фармакология прошла огромный путь для достижения высокого уровня развития. Лекарственные препараты применялись человеком еще с древних времен. За последние несколько десятилетий медицина сделала существенный шаг в своем развитии. В современной медицине активно используется несколько десятков тысяч различных лекарственных препаратов. Гигантский прыжок в развитии фармакологической отрасли обусловлен не только количеством лекарственных препаратов, но еще и постоянно повышающейся эффективностью их воздействия на организм человека. Лекарства улучшают самочувствие человека, предотвращают появление болезней. Лекарственные препараты вошли в нашу жизнь, знакомство с ними происходит почти с самого рождения. Миллионы людей не представляют своей жизни без них. При плохом самочувствие человек, прежде чем обратиться к врачу, открывает свою домашнюю аптечку. Казалось бы, любые проблемы со здоровьем можно решить, приняв «волшебную» таблетку.

Но сегодня все чаще приходится слышать мнение о том, что лекарства приносят больше вреда, чем пользы, вызывая побочные действия. Одним из побочных действия является влияние лекарств на работу организма, за которую отвечают ферменты.

Ферменты — жизненно важная рабочая сила нашего организма. Его жизнедеятельность, включая зачатие, формирование и поддержание здоровья, зависят от работы ферментов.

Если лекарства влияют на ферменты, тогда они действительно приносят большой вред или же их влияние незначительно? Лекарственные препараты имеют различный состав, тогда возможно не все оказывают сильное влияние?

По статистике чаще всего употребляются следующие лекарства:

- от ОРВИ: Арбидол, Ремантадин, Ингавирин;

- обезболивающие: Ибупрофен, Нурофен, Но-Шпа;

- от простуды: Парацетамол, Терафлю;

- успокоительные средства: Глицин, Фенибут, Ноопасит;

- для желудочно-кишечного тракта: Омез, Энтерол, Панкреатин.

Целью нашей работы является изучение изменения активности работы ферментов в присутствии лекарственных препаратов.

Для достижения поставленной цели необходимо решить следующие задачи:

- изучить литературу по данной теме;

- оценить влияние лекарственных препаратов на работу ферментов;

- проанализировать полученные данные, обработать результаты и сделать выводы.

Субъект исследования: фермент-амилаза слюны.

Объект исследования:процесс изменения амилазной активности слюны в присутствии лекарственных препаратов.

Содержание амилазы в слюне различно у разных людей; поэтому переваривание слюной одного и того же количества крахмала у разных людей занимает разное время. Поэтому для исследования мы взяли слюну одного человека.

Глава I

Общая характеристика ферментов

Еще с глубокой древности человек использовал ферментативные процессы в хлебопечении, виноделии, обработке кож и т.д., но не понимал их сущности. Первые попытки сделать это относятся к XVII веку, когда, пытаясь объяснить механизм пищеварения, его сравнивали с процессом брожения - так появился термин «фермент», введенный Я. ван Гельмонтом (от лат. fermentatio - брожение). В 1814 году русский химик К. Кирхгоф показал, что крахмал превращается в мальтозу под действием проросших зерен ячменя (солода), а в 1833 году А. Пайен и Ж. Пирсо это вещество выделили и назвали его диастазой (в последствие оно получило название амилаза). Т. Шванн в 1836 году открыл в желудочном соке фермент пепсин. В 1862 году А.Я. Данилевский выделил из сока поджелудочной железы амилазу, липазу и трипсин. В начале XX века И.П. Павлов, работая с пищеварительными ферментами, впервые доказал, что они в живом организме могут существовать в неактивной форме - в виде проферментов, им также были предложены первые методы определения активности ферментов. В 1913 году Л. Михаэлис и М. Ментен разработали теорию механизма действия ферментов и кинетику ферментативных реакций. Важным шагом в изучении активности ферментов явилось их получение в кристаллическом виде - уреаза (Д. Самнер, 1926 г.); пепсин (1930), трипсин (1931, Д. Нортроп), что подтвердило белковую природу ферментов. В 1960 году Д. Филлипс впервые расшифровал трехмерную структуру лизоцима с помощью рентгено-структурного анализа. В 1969 году была синтезирована рибонуклеаза (Р.Мерифилд). [1]

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой. Их более сотни насчитывается в каждой клетке. Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности. Все ферменты белков делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые – из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К. Современной науке известно более двух тысяч ферментов, но это не точное их количество. Для большего удобства их разделяют на шесть основных групп в зависимости от катализируемой реакции. [5]

Классификация ферментов:

- Оксидоредуктазы — группа ферментов, которые участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Как правило, они выступают либо донорами, либо акцепторами электронов и ионов водорода. Эти ферменты очень важны, так как участвуют в процессах клеточного обмена веществ и митохондриального дыхания.

- Трансферазы — ферменты, которые занимаются переносом атомных групп от одного субстрата к другому. Участвуют в промежуточном обмене веществ.

- Лиазы — такие ферменты способны отщеплять от субстрата атомные группы без гидролитической реакции. Как правило, в результате такого процесса образуется молекула воды или углекислого газа.

- Гидролазы — это энзимы, которые катализируют гидролитическое расщепление субстрата с использованием молекулы воды.

- Изомеразы — как свидетельствует название, данные ферменты катализируют переход вещества из одной изомерной формы в другую.

- Лигазы — ферменты, которые катализируют синтетические реакции.

Известные нам ферменты поджелудочной железы (панкреатин), основные из которых — амилаза, расщепляющая углеводы, липаза, расщепляющая жиры, и трипсин, катализирующий распад белков (протеолилитический фермент).

Каждый фермент активен только в определённой среде — кислой, щелочной или нейтральной. В результате расщепления из белков получаются аминокислоты, из жиров — жирные кислоты и глицерин, из углеводов — в основном глюкоза. Эти ферменты необходимы организму для переработки пищи и всасывания её в тонкой кишке. 70 % нашего иммунитета находится в кишечнике. Следовательно, если работа этих ферментов будет нарушена, то пострадает кишечник, в результате чего будет снижен иммунитет. Исходные белки, углеводы и жиры мы получаем из пищи. Но для их переработки и усвоения необходимы пищеварительные ферменты, которые расщепляют их до простых соединений и способствуют усвоению необходимых витаминов, микроэлементов и других питательных лекарственных веществ.

Для поддержания здоровья организму человека необходимы ежедневно около 90 различных питательных веществ, Эти питательные вещества включают 60 микроэлементов, 16 витаминов, 12 аминокислот и три незаменимые жирные кислоты. Но это далеко неполный перечень необходимых соединений.

Дефицит витаминов и микроэлементов приводит к разрушительным последствиям для всего организма. Организм также недополучит многие жизненно важные соединения, если пища не будет правильно переварена и усвоена.

В мировой истории зафиксирован ряд документов, в которых рассказано о людях, доживших до 120 лет и более. Сегодня в лабораторных условиях ученые могут поддерживать клетки живыми и здоровыми бесконечно. Все зависит от поступления питательных веществ и работы ферментов.

Продолжительность жизни человека относительно мала, возможно, по причине нарушение работы ферментов и соответственно усвоения необходимых веществ. [2]

1.2 Амилаза слюны

Слюна (saliva) — секрет слюнных желез, выделяющийся в полость рта. В полости рта находится биологическая жидкость, называемая ротовой жидкостью, которая кроме секрета слюнных желез, включает микрофлору и продукты ее жизнедеятельности, содержимое пародонтальных карманов, десневую жидкость, десквамированный эпителий, мигрирующие в полость рта лейкоциты, остатки пищевых продуктов и т. д. Ротовая жидкость представляет собой вязкую жидкость с относительной плотностью 1,001—1,017.

Буферная емкость слюны — это способность нейтрализовать кислоты и основания (щелочи), за счет взаимодействия гидрокарбонатной, фосфатной и белковой систем. Установлено, что прием в течение длительного времени углеводистой пищи снижает, а прием высокобелковой — повышает буферную емкость слюны.

Слюна состоит из 99,0—99,4 % воды и 1,0—0,6 % растворенных в ней органических минеральных веществ. Из неорганических компонентов в слюне содержатся кальциевые соли, фосфаты, калиевые и натриевые соединения, хлориды, гидрокарбонаты, фториды, роданиты и др. Концентрация кальция и фосфора подвержена значительным индивидуальным колебаниям (1—2 и 4—6 ммоль/л соответственно), которые находятся, в основном, в связанном состоянии с белками слюны. Содержание кальция в слюне (1,2 ммоль/л) ниже, чем в сыворотке крови, а фосфора (3,2 ммоль/л) — в 2 раза выше. В ротовой жидкости содержится также фтор, количество которого определяется его поступлением в организм. [4]

Ионная активность кальция и фосфора в ротовой жидкости является показателем растворимости гидрокси- и фторапатитов. Установлено, что слюна в физиологических условиях пересыщена по гидроксиапатиту (концентрация ионов 10~117) и фторапатиту (10~121), что позволяет говорить о ней как о минерализующем растворе. Присутствующие в ротовой жидкости пролин- и тирозинобогащенные белки ингибируют спонтанную преципитацию из растворов, пересыщенных кальцием и фосфором.

Органические компоненты ротовой жидкости многочисленны. В ней содержатся белки, синтезируемые как в слюнных железах, так и вне их. В слюнных железах вырабатываются ферменты: гликопротеиды, амилаза, муцин, а также иммуно­глобулины класса А. Часть белков слюны имеет сывороточное происхождение (аминокислоты, мочевина). Видоспецифические антитела и антигены, входящие в состав слюны, соответствуют группе крови. Методом электрофореза выделено до 17 белковых фракций слюны.

Ферменты в смешанной слюне представлены 5 основными группами: карбоангидразами, эстеразами, протеолитическими, ферментами переноса и смешанной группой. В настоящее время в ротовой жидкости насчитывают более 60 ферментов. По происхождению ферменты делятся на 3 группы: секретируемые паренхимой слюнной железы, образующиеся в процессе ферментативной деятельности бактерий, образующиеся в процессе распада лейкоцитов в полости рта.

Из ферментов слюны, в первую очередь, следует выделить L-амилазу, которая в полости рта частично гидролизует углеводы, превращая их в декстраны, мальтозу, маннозу и др. [6]

Амилаза (от латинского amylum — «крахмал» и -asa — окончание, обозначающее ферменты) — фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы, глюкозы и декстринов. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне, где начинает процесс пищеварения. Существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма.

α-Амилаза (1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза) является кальций-зависимым ферментом.

К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза (1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных.

Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу.

При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени. β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза (1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз γ- амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH= 3. [9].

Амилаза слюны катализирует реакцию гидролиза крахмала (расщепляет α-гликозидную связь):

6Н10О5)n + nH2O → декстрины → С12Н22О11→ С6Н12О6 [3]

. Роль ферментов в пищеварении

Ферменты играют чрезвычайно важную роль в пищеварении. Они вырабатываются поджелудочной железой, железами желудка и тонкой кишки, а также слюнными железами. Частично ферментативные функции выполняет кишечная микрофлора. Процесс пищеварения начинается в полости рта. Каждый фермент специфически расщепляет конкретные соединения и работает только в среде с определенной кислотностью. Во рту пища подвергается воздействию фермента амилазы, вырабатываемой слюнными железами. Амилаза расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы, которая в желудке расщепляется мальтазой до глюкозы. Слюна обычно имеет рН 6,8, хотя этот показатель может отклоняться в обе стороны от нейтральной величины. После проглатывания пища поступает в желудок, где под воз­действием желудочного сока (рН 1,0), содержащего ферменты пепсин, ренин, липазу и соляную кислоту, подвергается дальнейшему расщеплению в течение примерно одного часа. Очень часто из-за недостатка пищеварительных ферментов желудка относительно большое количество пищи остается полупереваренной. Ферменты пищевых добавок восполняют их дефицит и способствуют более полному перевари­ванию пищи. Далее пища постепенно продвигается в двенадцатиперстную кишку, где уже в условиях щелочной среды (рН 7,5 — 8,0) подвергается действию ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина зластазы, карбоксипептидазы, амилазы, липазы и др.) и желчи. Одновременно пища обрабатывается секретом кишечника. Большая часть продуктов ферментативной переработки всасывается в топком кишечнике. Остальная часть попадает в толстый кишечник. Именно здесь происходит значительное всасывание воды и полужидкое содержимое кишечника постепенно становится более твердым. В этом процессе существенную роль также играют ферменты и волокна. Под действием ферментов, вырабатываемых бактериями, протекают процессы брожения и гниения с образованием различных газов, уксусной, молочной и масляной кислот, волокон в питании человека часто не хватает. Они обладают большим объемом и способствуют более активному перевариванию пищи в желудочно-кишечном тракте. Они предотвращают скопления вредных веществ, разрыхляют внутреннее содержимое кишечника. Основное полезное действие волокон в том, что они связывают кислоты с желчью и выводят их с излишком жиров из организма. Волокна способствуют снижению уровня холестерина, снижают риск развития сердечно-сосудистых заболеваний, нормализуют кровяное давление и уровень сахара и крови. Они также активизируют размножение дружественной кишечной микрофлоры, нормализуют перистальтику и очень хорошо очищают кишечник. К среднему возрасту у людей часть потребляемой пищи не перева­ривается и надолго задерживается в прямой кишке, токсичные вещества из непереваренной пищи всасываются в кровеносную систему, вызывая аутоинтоксикацию (самоотравление), что приводит к угнетению функции иммунной системы и может привести к таким серьезным заболеваниям, как рак прямой кишки. В результате процесса пищеварения углеводы расщепляются до моносахаридов (в основном глюкозы), белки — до аминокислот, липиды и жиры до жирных кислот и глицерина, нуклеиновые кислоты — до оснований, нуклеозидов и пентоз. Продукты трансформации всасываются через стенки кишечника в кровеносную систему, транспортируются к тканям организма и участвуют во внутриклеточном метаболизме. Существуют и другие пищевые ферменты, находящиеся в растительных или животных тканях. Например, бромелайн — фермент, присутствующий в ананасах, папайи — в плодах папайи. Эти ферменты функционируют при температурах значительно выше температуры тела человека. В настоящее время наилучшими источниками ферментов признаны два вида нетоксичных грибов — Aspergillus orizae и A. niger, которые выращиваются на среде из бобов сои и зерен пшеницы. Они более приспособлены к разным уровням кислотности (рН от 2 до 12) и гораздо лучше адаптируются к. организму человека, чем другие известные ферменты, например, животного происхождения. Ферменты грибов, как правило, помещенные в капсулы, могут использоваться как пищевые добавки. Они помогают основным ферментам желудка при переваривании пищи и функционируют на всем протяжении пищеварительного тракта. Наш организм способен вырабатывать ферменты в больших количествах и запасать их на некоторое время, поддерживая тем самым здоровье и способность к активной жизнедеятельности. По наличию или отсутствию таких запасов можно судить о здоровье человека. При потере излишков веса ферменты работают очень активно, нормализуя баланс кальция, снижая уровень холестерина и восполняя дефицит белка. Чтобы восполнить дефицит ферментов в организме, необходимо принимать их дополнительно в виде пищевых добавок, которые способствуют полной трансформации пищи для наилучшего усвоения питательных веществ. Если существует достаточный запас собственных ферментов или регулярно принимать пищевые добавки, риск развития многих болезней значительно снижается. Возрастает способность активно сопротивляться болезням и оставаться здоровым, накапливать жизненные силы и соответственно дольше жить и радоваться жизни. [6]

Глава II

2.1. Методика эксперимента

Для исследования берем образец слюны. Для проверки действия амилазы слюны на гидролиз крахмала наберём в чистую пробирку 4 мл слюны и добавим в неё воды до 10 мл. Этот раствор содержит фермент амилазу.

Далее смешаем 5 мл раствора крахмала и 1 мл раствора фермента в маленькой пробирке. Через 30 секунд после смешивания возьмём каплю полученного раствора и проверим её на содержание крахмала, перемешав её с каплей раствора йода на предметном стекле (если крахмал есть - окраска синяя). Будем повторять эту процедуру каждые 30 секунд, до тех пор, пока больше не обнаружим крахмала в смеси (по изменению окраски). Это контрольный опыт (без добавок).

Затем повторяем опыт, только в состав смеси добавляем 2 мл раствора лекарственного средства.

Для эксперимента были взяты лекарственные средства, которые люди используют бесконтрольно, т.е. без рекомендации врача при появлении симптомов заболевания (Приложение 1).

2.2. Результаты исследования и их обоснование

Результаты эксперимента представлены в таблице и в приложении 2.

Название лекарства

Время исчезновения синей окраски

(сек.)

Контрольный опыт (Приложение 2)

360 сек.

Парацетамол

400 сек.

Энтерол

90 сек.

Флемоксин Солютаб

300 сек.

Ацикловир

120 сек

Ибупрофен

240 сек.

Ацетилсалициловая кислота

480 сек.

Ноотропил

240 сек

Энгоферон

30 сек.

Из данных таблицы видно, что:

1. Парацетамол замедляет активность амилазы слюны в 0,9 раз;

2. Энтерол ускоряет активность амилазы слюны в 4 раза;

3. Флемоксин Солютаб ускоряет активность амилазы слюны в 1,2 раза;

4. Ацикловир ускоряет активность амилазы слюны в 3 раза;

5. Ибупрофен ускоряет активность амилазы слюны в 1,5 раза;

6. Ацетилсалициловая кислота замедляет работу ферментов в 2 раза;

7. Ноотропил ускоряет работу ферментов в 1,5 раза;

8. Энгоферон ускоряет активность амилазы слюны в 12 раз;

Заключение

Значение ферментов невозможно переоценить. Только в человеческом организме ежесекундно происходит тысячи и тысячи ферментативных химических реакций. Гидролитическое расщепление углеводов в процессе пищеварения происходит под действием ферментов гликозидаз. К гликозидазам относятся амилаза слюны, поджелудочного и кишечного соков, мальтоза слюны и кишечного сока, конечная декстриназа, сахараза и лактаза кишечного сока. Амилаза слюны относится к ферментам, катализирует реакцию гидролиза крахмала, помогает превращению крахмала в мальтозу.

Мы нашли в литературе много ссылок на интересующую проблему. В основном это количественное определение активности амилазы. Но мы решили взглянуть на проблему немного с другой стороны. Заболев, мы не сразу обращаемся к врачам. Мы пытаемся лечиться сами. Лекарства, которые продаются в аптеке без рецепта, принято считать практически безвредными. Мы их сами себе назначаем и принимаем. Во время болезни организм ослаблен, возможно, слабеют и ферменты. В ходе работы мы пришли к выводу, что

1. Лекарственные препараты для пищеварения (энтерол) ускоряют скорость работы амилазы слюны;

2.Некоторые препараты не оказывают влияние на активность амилазы слюны.

3. Жаропонижающие и обезболивающие замедляют активность амилазы слюны (парацетамол, ацетилсалициловая кислота), поэтому их нельзя принимать непосредственно перед едой.

Вообщем, лекарства оказывают влияние на активность амилазы слюны как положительное, так и отрицательное. Именно поэтому нельзя категорически говорить о вреде лекарственных препаратов на ферменты человека.

Список использованных источников и литературы

1. https://oro.prom.ua/a30811-rol-pischevaritelnyh-fermentov.html

2. https://studfiles.net/preview/4271391/page:32/

3. Артюхина А.И. Амилаза слюны как объект научного исследования. Химия в школе №8. 2006г

4. Химия 10 /профильный уровень/ О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарёв, В.И.Теренин.- М.: Дрофа, 2007

5. Учебник «Физиология человека» / Под ред. В.М. Смирнова. – М.: Медицина, 2002. – 608 с.: ил. (Учеб. лит. Для студентов медицинских вузов.)

6. Биология 11 класс/Автор(ы): В.Б. Захаров, С.Г. Мамонтов, Н.И. Сонин, Е.Т. Захарова

Приложение 1.Экспериментальная часть работы

Приложение 2. Результаты эксперимента

Контрольный опыт

Просмотров работы: 528